Садржај

• Садржај: Разлика између хемоглобина и миоглобина
• Упоредни графикон
• Шта је хемоглобин?
• Шта је миоглобин?
• Кључне разлике
• Закључак

Кључна разлика између хемоглобина и миоглобина је у томе што се хемоглобин налази у црвеним крвним ћелијама и има тетрамерну структуру, док се миоглобин налази у мишићима и има мономерну структуру.

И хемоглобин и миоглобин су протеини који имају капацитет за ношење кисеоника. Пошто је основна функција оба протеина иста, али они имају много разлике у њима. Хемоглобин је присутан у црвеним крвним ћелијама. Миоглобин се углавном налази у мишићним ћелијама.

Хемоглобин се састоји од ланца хеме и глобина. Хеме је даље састављен од гвожђа и протопорфирина. Структура хемоглобина је тетрамерна. Два њена полипептидна ланца су алфа ланци и два бета ланца. Док је структура миоглобина мономерна. Садржи један полипептидни ланац. Миоглобин се састоји од хеме и четири пиролна прстена који су повезани метенским мостовима.

Хемоглобин се такође пише као Хб док миоглобин пише као Мб. Кључна улога хемоглобина је преношење кисеоника у ћелије целог тела када крв циркулише у телу. Док миоглобин доставља кисеоник само мишићима. Миоглобин преноси кисеоник из хемоглобина до митохондрије мишићне ћелије, а тај кисеоник се користи за производњу енергије у процесу дисања. Хемоглобин има више афинитета према угљен-моноксиду него кисеонику, док миоглобин нема афинитет за ЦО. Хемоглобин се такође може везати са ЦО2, НО и јони водоника.

Функције хемоглобина могу се описати као; даје црвену боју крви због присуства гвожђа. Носилац је кисеоника и ЦО2. Играо је улогу физиолошки активног катаболита. Одржава пХ крви. Такође игра улогу у метаболизму РБЦ-а. Функције миоглобина могу се описати као; има способност складиштења кисеоника због чега мишић делује ефикасније. Такође помаже телу у анаеробним ситуацијама и у гладовању. Миоглобин такође игра улогу у регулацији телесне температуре. Централни метал у оба протеина је гвожђе, а оба су глобуларни протеини. Лиганд оба протеина је кисеоник. Типови хемоглобина су Хб-А1, Хб-А2, Хб-А3, ембрионални хемоглобин, фетални хемоглобин и гликозилирани хемоглобин. Миоглобин се даље не дели на типове.

Садржај: Разлика између хемоглобина и миоглобина

• Упоредни графикон
• Шта је хемоглобин?
• Шта је миоглобин?
• Кључне разлике
• Закључак

Упоредни графикон

Основе	Хемоглобин	Миоглобин
Дефиниција	То је протеин који се налази у црвеним крвним ћелијама и има носивост кисеоника.	То је протеин који се налази у мишићним ћелијама. Такође има носивост кисеоника.
Састав	Састоји се од ланаца хеме и глобина. Хеме је даље састављен од гвожђа и протопорфирина.	Састоји се од хеме и четири пиролна прстена који су причвршћени метенским мостовима.
Полипептидни ланци	Два полипептидна ланца су алфа, а два су бета.	Садржи један полипептидни ланац.
Тип структуре	Има тетрамерну структуру.	Има мономерну структуру.
Могућност везања и складиштења	Има способност везања кисеоника, али не може складиштити кисеоник.	Може да веже и такође складишти кисеоник.
Подтипови	Типови хемоглобина су Хб-А1, Хб-А2, Хб-А3, ембрионални хемоглобин, фетални хемоглобин и гликозилирани хемоглобин.	Миоглобин се даље не дели на подтипове.
Централни метал и лиганд	Централни метал је атом, а лиганд кисеоник.	Централни метал је атом гвожђа, а лиганд кисеоник.
Природност за друге гасове	Има више афинитета за ЦО него кисеоник. Такође се може везати са ЦО2, НО и јони водоника.	Има способност да се веже само са кисеоником.
Функција	Она преноси кисеоник у целом телу када крв циркулише.	Преноси кисеоник из хемоглобина до митохондрије мишићне ћелије. Овај кисеоник се користи у аеробном дисању.
Остале функције	Остале функције су да даје црвену боју крви због присуства кисеоника. Такође доприноси метаболизму РБЦ-а. Они такође играју улогу физиолошких активних катаболита. Хемоглобин такође помаже у одржавању пХ крви.	Једна од његових важних функција је складиштење кисеоника за функције мишића. Такође помаже у анаеробним условима и гладовању. такође доприноси одржавању температуре тела.

Шта је хемоглобин?

Хемоглобин је врста протеина која се налази у РБЦ и има носивост кисеоника. Има тетрамерну структуру и кугласта облика. Састоји се од ланца хеме и глобина. Хеме је даље састављен од гвожђа и протопорфирина. Свака алфа јединица надаље се састоји од 144 остатака, док се свака бета јединица надаље састоји од 146 остатака. Кључна улога хемоглобина је транспорт кисеоника по телу када се одвија циркулација крви. Има више афинитета за ЦО него кисеоник. То је разлог за „тиху смрт“ особа које спавају у просторијама када су грејачи на плин у току ноћи. Такође се може везати са ЦО2, НО и јони водоника. Хемоглобин даје карактеристичну црвену боју крви због присуства кисеоника. Такође игра улогу у метаболизму црвених крвних зрнаца. Помаже у одржавању пХ крви. Они су активни катаболити. У кратком облику, хемоглобин се такође пише као Хб. Нормални распон хемоглобина за мушкарце је 13 до 16 мг по дл, док нормалан опсег за жене износи 12 до 14 мг по дл. Мањак хемоглобина назива се анемија. Кривуља везивања кисеоника је сигмоидни тип.

Шта је миоглобин?

Миоглобин је такође протеин који се налази у мишићним ћелијама, а има и капацитет ношења кисеоника. Такође има глобуларни облик, али је мономерни протеин. Садржи само полипептидни ланац. Садржи гвожђе и четири пиролна прстена који су причвршћени метенским мостовима. Веже и чвршће веже се са кисеоником. Нема способност везања са другим гасовима. Кривуља везивања кисеоника је хиперболички тип. У кратком облику пише се и као Мб. Његов централни атом је такође гвожђе, баш као што је хемоглобин, а лиганд је кисеоник. Његов додатни квалитет је што се не само веже са кисеоником, већ га може и чувати, што помаже телу у условима када је недостатак снабдевања кисеоником. Скупља кисеоник из хемоглобина и преноси га у митохондрије мишићне ћелије где се користи у аеробном дисању. Такође помаже телу у регулисању температуре. Такође помаже током гладовања.

Кључне разлике

1. Хемоглобин је протеин који веже кисеоник и који се налази у РБЦ, док је миоглобин такође протеин који има способност преношења кисеоника, али се налази у мишићима.
2. Хемоглобин има тетрамерну структуру док миоглобин има мономерну структуру.
3. Миоглобин такође може да складишти кисеоник, али хемоглобин не може да га складишти.
4. Хемоглобин има даље подтипове од којих су важни Хб А1, Хб А2 и Хб ф. Миоглобин нема даље подврсте.
5. Хемоглобин има два алфа ланца и два бета ланца док миоглобин има један полипептидни ланац.
6. Хемоглобин такође има афинитет за неке друге гасове као што су ЦО, ЦО2 и НО итд. Док миоглобин нема афинитет према другим гасовима.

Закључак

И хемоглобин и миоглобин су протеини који имају способност преношења кисеоника. Обоје имају разлике у својој структури и функцијама. За студенте биологије важно је да знају ове разлике. У горњем чланку смо научили темељно о ​​хемоглобину и миоглобину.